Angew：限域在MOF内的蛋白质增强稳定性

Angew：限域在MOF内的蛋白质增强稳定性

与溶液中的蛋白质相比，封装在密闭空间内的单个蛋白质可以产生不同的性质，但控制包封蛋白质的数量及其环境仍然具有挑战性。           

有鉴于此，东京大学Makoto Fujita、Takahiro Nakama等报道表明，通过将单个蛋白质封装在自组装配位笼的结构明确、可调控的空腔，能够增强蛋白质的稳定性。               

本文要点

1）在尺寸可调的配位笼的均匀腔内，成功地限域15种不同大小（直径3-6nm）和性质（如等电点和疏水性）的蛋白质。           

2）通过各种不同的分析技术，发现在变性条件下，如暴露于有机溶剂、热量和缓冲液中，蛋白质保持了二级结构和酶催化活性。这些研究结果表明，这种配位笼有可能作为合成主体，精确控制空腔内的蛋白质功能。 

参考文献:

Risa Ebihara, Takahiro Nakama, Ken Morishima, Maho Yagi-Utsumi, Masaaki Sugiyama, Daishi Fujita, Sota Sato, Makoto Fujita, Physical Isolation of Single Protein Molecules within Well-Defined Coordination Cages to Enhance Their Stability, Angew. Chem. Int. Ed. 2024

DOI: 10.1002/anie.202419476

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/anie.202419476